周春燕《生物化学与分子生物学》（第9版）笔记和考研真题详解

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内容简介

本书按照教材的章节编排，共分为5篇27章，内容具体如下：

（1）梳理知识脉络，浓缩学科精华。本书每章的复习笔记均对该章的重难点进行了整理，并参考了国内名校名师讲授该教材的课堂笔记。因此，本书的内容几乎浓缩了该教材的所有知识精华。

（2）精选考研真题，直击命题规律。本书精选了近年来考研西医综合、中山大学、武汉大学等高校的相关考研真题，绝大部分真题均提供详细的解答。这些真题的命题点基本涵盖了每章的考点和难点，考生可以据此了解考研真题的命题风格和难易程度，并检验自己的复习效果。

目录

第一篇 生物大分子结构与功能

 第一章 蛋白质的结构与功能

  1.1 复习笔记

  1.2 考研真题详解

 第二章 核酸的结构与功能

  2.1 复习笔记

  2.2 考研真题详解

 第三章 酶与酶促反应

  3.1 复习笔记

  3.2 考研真题详解

 第四章 聚糖的结构与功能

  4.1 复习笔记

  4.2 考研真题详解

第二篇 物质代谢及其调节

 第五章 糖代谢

  5.1 复习笔记

  5.2 考研真题详解

 第六章 生物氧化

  6.1 复习笔记

  6.2 考研真题详解

 第七章 脂质代谢

  7.1 复习笔记

  7.2 考研真题详解

 第八章 蛋白质消化吸收和氨基酸代谢

  8.1 复习笔记

  8.2 考研真题详解

 第九章 核苷酸代谢

  9.1 复习笔记

  9.2 考研真题详解

 第十章 代谢的整合与调节

  10.1 复习笔记

  10.2 考研真题详解

第三篇 遗传信息的传递

 第十一章 真核基因与基因组

  11.1 复习笔记

  11.2 考研真题详解

 第十二章 DNA的合成

  12.1 复习笔记

  12.2 考研真题详解

 第十三章 DNA损伤和损伤修复

  13.1 复习笔记

  13.2 考研真题详解

 第十四章 RNA的合成

  14.1 复习笔记

  14.2 考研真题详解

 第十五章 蛋白质的合成

  15.1 复习笔记

  15.2 考研真题详解

 第十六章 基因表达调控

  16.1 复习笔记

  16.2 考研真题详解

 第十七章 细胞信号转导的分子机制

  17.1 复习笔记

  17.2 考研真题详解

第四篇 医学生化专题

 第十八章 血液的生物化学

  18.1 复习笔记

  18.2 考研真题详解

 第十九章 肝的生物化学

  19.1 复习笔记

  19.2 考研真题详解

 第二十章 维生素

  20.1 复习笔记

  20.2 考研真题详解

 第二十一章 钙磷及微量元素

  21.1 复习笔记

  21.2 考研真题详解

 第二十二章 癌基因和抑癌基因

  22.1 复习笔记

  22.2 考研真题详解

第五篇 医学分子生物学专题

 第二十三章 DNA重组和重组DNA技术

  23.1 复习笔记

  23.2 考研真题详解

 第二十四章 常用分子生物学技术的原理及其应用

  24.1 复习笔记

  24.2 考研真题详解

 第二十五章 基因结构功能分析和疾病相关基因鉴定克隆

  25.1 复习笔记

  25.2 考研真题详解

 第二十六章 基因诊断和基因治疗

  26.1 复习笔记

  26.2 考研真题详解

 第二十七章 组学与系统生物医学

  27.1 复习笔记

  27.2 考研真题详解

复习笔记详解

第一篇 生物大分子结构与功能

第一章 蛋白质的结构与功能

1.1 复习笔记

一、蛋白质的分子组成

1蛋白质的一般组成

氨基酸是蛋白质的基本结构单位，蛋白质可在酸、碱或蛋白酶的作用下水解得到氨基酸。所有蛋白质均含有C、H、O、N四种元素，有的蛋白质还含有P、S等元素。

2氨基酸的结构

组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L-α-氨基酸（甘氨酸除外），其分子中的4个基团——氨基、羧基、氢原子和R基团均连在同一个α-碳原子上，其中R基团为侧链基团，其通式如图1-1所示。

图1-1 α-氨基酸的结构通式

3氨基酸的分类

组成人体蛋白质的20种氨基酸依据其侧链结构和理化性质可分为如表1-1所示5类。

表1-1 氨基酸的分类

4氨基酸的理化性质

（1）两性解离及等电点（pI）

①两性解离

氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，因此既可发生酸性解离也可发生碱性解离。

②等电点

a．定义：氨基酸分子所带正负电荷相等时溶液的pH值称为氨基酸的等电点（pI）。当溶液pH＝pI时，氨基酸主要以两性离子形式存在；pH＜pI时，氨基酸主要以正离子形式存在；pH＞pI时，氨基酸主要以负离子形式存在。

b．pI的计算：pI＝1/2（pK₁＋pK₂）。

（2）含共轭双键的氨基酸有紫外吸收特征

在近紫外区，色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr）和苯丙氨酸（Phe）均有特征吸收峰。其中Trp的最大吸收波长为280nm；Tyr的最大吸收波长为275nm；Phe的最大吸收波长为257nm。因此含有Trp、Tyr和Phe的蛋白质具有紫外吸收能力，故可通过测定蛋白质溶液280nm的光吸收值来分析溶液中蛋白质的含量。

（3）茚三酮反应

茚三酮反应是指在弱酸性溶液中，氨基酸与茚三酮水合物共热时，氨基酸被氧化脱羧、脱氨，而茚三酮则被还原，其还原物与氨基酸加热产生的氨结合，再与另一分子茚三酮作用生成蓝紫色化合物的反应。

二、蛋白质的分子结构

1蛋白质分子结构的基础

（1）肽键

蛋白质分子是由许多氨基酸通过肽键相连而成的生物大分子。其中肽键是一种酰胺键，是由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基脱水缩合形成的化学键，通常用羰基碳和酰胺氮之间的单键表示。

（2）肽

肽是指由一氨基酸的羧基和另一氨基酸的氨基脱水缩合形成的化合物，又称肽链。通常将十个以下氨基酸残基组成的肽链称为寡肽，更长的肽链则称为多肽。肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。

（3）体内存在的重要的生物活性肽

①谷胱甘肽（GSH）

谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽，其分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。

②多肽类激素（如催产素等）及神经肽

2蛋白质的分子结构

蛋白质复杂的分子结构一般分成4个层次，即一级、二级、三级和四级结构。其中后三者统称为高级结构或空间构象，即一条或数条多肽链上所有原子和基团在三维空间上的排布。

表1-2 蛋白质的分子结构及维系键

表1-3 蛋白质的二级结构及其特点

表1-4 β折叠结构与α-螺旋结构对比

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